La isoleucina
Fernanda Mendoza Quesada
Farmacia
UIA
¿Qué es la isoleucina?
La isoleucina abreviada Ile o I es uno de los aminoácidos naturales más comunes, además de ser uno de los aminoácidos esenciales para el ser humano (el organismo no lo puede sintetizar). Es un aminoácido hidrofóbico de cadena alifática, ramificado con grupo R isopropilo no polar, es uno de los veinte aminoácidos constituyentes de las proteínas con una cadena ramificada de hidrocarburos con cuatro átomos de carbono como grupo lateral. Pertenece por tanto al grupo de aminoácidos con cadenas laterales no polares (hidrófobos), y participa como promedio en 4,6 por ciento (en relación con todos los aminoácidos) de la composición de las proteínas. (1) Es un aminoácido neutro que forma parte del código genético y forma parte integral del tejido muscular. Su composición química es idéntica a la de la leucina pero la colocación de sus átomos es ligeramente diferente, dando lugar a propiedades diferentes; su cadena lateral es no polar, la isoleucina, junto con la valina, se sintetizan por medio de reacciones que las llevan a cabo el mismo grupo de enzimas; una de sus ramas está formada por un grupo metilo. Tiene una estructura tan similar a la leucina y valina que incluso se ha comprobado que en ocasiones se reemplazan entre sí en determinadas posiciones. (2) Al igual que la treonina, la isoleucina a diferencia de los demás aminoácidos posee dos carbonos asimétricos. Su biosíntesis tiene lugar a partir del piruvato (el producto final de la glicólisis), como ocurre con la valina y la leucina, los otros dos aminoácidos con cadenas laterales no polares ramificadas. No puede ser sintetizada por los mamíferos, por lo que es uno de los aminoácidos esenciales. La isoleucina es tanto un glucógeno como un cetógeno; dentro de su estructura la isoleucina puede sufrir diferentes procesos: Después de una transmisión con α-cetoglutarato, el esqueleto de carbón puede ser convertido en Succinil CoA, y entregado al ciclo del ácido tricarboxílico para oxidación o conversión en Oxaloacetato para la glucogénesis. (3) También puede ser convertido en Acetil CoA y entregado al ciclo del ácido tricarboxílico al condensarse con Oxaloacetato para formar Citrato. En mamíferos, Acetil CoA no puede ser revertido a un carbohidrato pero puede ser usado para sintetizar cuerpos cetónicos o ácidos grasos, por lo que es cetógeno.Como la isoleucina estructuralmente es muy parecida a la leucina y la valina, los requerimientos de estos tres aminoácidos se incrementan en estados de estrés, traumatismos o estados febriles. (4) Acontinuación se presentan imágenes sobre la estructura de la isoleucina:
¿Donde podemos encontrar la isoleucina?
A pesar de que no es producido en animales, estos lo tienen almacenado en altas cantidades; estas comidas incluyen huevos, proteínas de soya, algas marinas, pavo, cordero, queso y pescado.
Se encuentra en las proteínas vegetales y animales; se le encuentra en los alimentos ricos en proteínas como carne, pollo, productos lácteos, alimentos de origen vegetal como granos y cereales, nueces, legumbres, las avellanas y otros frutos secos. (1)
¿Qué funciones cumple la isoleucina dentro de nuestro organismo?
Se trata, no solo de uno de los ocho aminoácidos esenciales, sino también de uno especialmente importante por varias cuestiones como, por ejemplo, el hecho de que la Isoleucina forma parte del código genético y representa una pieza integral del tejido muscular. Como vemos, entonces, las exigencias de esta sustancia aumentan cuando sufrimos estados de estrés, febriles o, incluso, traumatismos serios. (5)
Favorece un equilibrio de nitrógeno positivo e interviene en el metabolismo muscular y en la reparación de tejidos.
Ayuda a regular el azúcar de nuestra sangre y es metabolizado para conseguir energía en el tejido muscular.
Participa en la reparación muscular después del ejercicio.
Se considera necesario para que el cuerpo pueda formar la hemoglobina
Desempeña un papel fundamental en la coagulación de la sangre.
Provee ingredientes para la formación de otros compuestos esenciales en la producción de energía y la estimulación cerebral.
A menudo, la Isoleucina puede ser transformada por nuestro organismo tanto en hidratos de carbono como en lípidos.
La isoleucina q necesita el organismo debe ser proporcionada por medio de una dieta equilibrada y el aporte de las cantidades necesarios para el cuerpo con el fin de realizar las funciones mencionadas. (5)
- Enfermedades y deficiencia de la isoleucina
Enfermedad de la orina con olor a jarabe de arce:
Enfermedad cerebral degenerativa, asociada con un olor de la orina análogo al jarabe de arce, que es una miel que se hace a partir de la savia de unos árboles llamados maple de Canadá. También conocida como MSUD (por su sigla en inglés: Maple Syrup Urine Disease). S e manifiesta gracias a los aminoácidos de cadena ramificada, leucina, isoleucina y valina, que existen en concentraciones elevadas en la sangre y orina. Tanto en la orina como la sangre contienen los cetoácidos análogos de estos aminoácidos. El producto del metabolismo de los tres aminoácidos de cadena ramificada (Valina, Isoleucina y Leucina) normalmente es ácido acetoacético y acetil CoA. Como consecuencia de un defecto en la descarboxilación oxidativa de los cetoácidos se produce la enfermedad. La acumulación de estos compuestos ramificados en sangre y otros fluidos tienen un efecto neurotóxico por medio de mecanismos aún no del todo aclarados. El metabolito más tóxico es el cetoácido 2-oxoisocaproico, derivado de la leucina. El complejo enzimático 2-oxoácido deshidrogenasa está compuesto por las unidades E1, E2 y E3. La unidad E1 es dependiente de tiamina y consta de 2 subunidades, a y b. Todo el complejo se organiza en torno a E2. Cada unidad y subunidad está codificada en cromosomas diferentes y en cada una se han encontrado mutaciones responsables de la forma severa de la enfermedad. (8)
Síntomas:
Normalmente los pacientes que sufren esta enfermedad suelen perecer en las primeras semanas de vida. Los síntomas empiezan a manifestarse entre el tercer y quinto día de vida, y progresan rápidamente hasta su muerte. Las primeras manifestaciones de la enfermedad pueden ser dificultad para la toma de alimento o respiraciones irregulares. Hay una pérdida progresiva del reflejo de Moro. Se desarrolla luego una rigidez muscular generalizada, con flaccidez o sin ella y comúnmente con opistótonos. Las convulsiones ocurren de modo regular. El cuadro clínico característico es un estado de rigidez de descerebración. Se han observado convulsiones intermitentes y una diversidad de anomalías del electroencefalograma. Algunos casos presentaban hipoglucemia grave, y la neumoencefalografía ha revelado una ligera atrofia cortical. Se han descrito pacientes con formas ligeras de la enfermedad y anormalidades bioquímicas características. Estos presentaban síntomas sólo durante una infección o una intervención quirúrgica; en esta circunstancia sufrían ataxia o episodios de letargia progresiva hasta el coma. No estaban mentalmente retrasadas y los episodios agudos respondían de modo favorable a la supresión de la alimentación que contenían prótidos y su sustitución por la terapéutica parenteral por medio de líquidos. Generalmente se presenta en un recién nacido a término, luego de 5 a 10 días en que permanece asintomático, comienza un rechazo a la alimentación y letargia progresando rápidamente al coma. Luego aparece la falta de regulación neurovegetativa, con distrés respiratorio, apnea y bradicardia.
El paciente desarrolla edema cerebral. (9)
Forma paralela:
En estos síntomas el niño presenta en la piel y en la orina el olor característico a jarabe de arce (similar a azúcar quemada).
En los exámenes de laboratorio se encuentran altas concentraciones plasmáticas de leucina y también isoleucina y valina. En estos pacientes es un hallazgo constante la isoleucina. También característico encontrar 2-oxoácidos en orina, los que se detectan por medio de la reacción de la 2-4 dinitrofenilhidracina, pero generalmente, para este momento ya se ha comenzado a producir el daño neurológico debido a la gran acumulación de estos metabolitos.
La mayoría de los pacientes que no son tratados inmediatamente mueren dentro de los primeros meses de vida debido a las crisis metabólicas. En cambio los pacientes tratados dentro de los primeros 10 días tienen grandes posibilidades de poseer un intelecto normal. (9)
Forma intermedia:
Los pacientes presentan anorexia persistente, vómitos crónicos, retraso mental y de crecimiento, debido a estos síntomas es que son diagnosticados entre los 5 meses y 7 años de edad. (9)
Forma intermitente:
Se caracteriza por ocurrir en pacientes que son sanos hasta la etapa preescolar o adolescencia. Los episodios recurrentes son desencadenados por infecciones o después de importantes ingestas de proteínas. Los síntomas más importantes son vómitos, letargia y deshidratación. Los exámenes de laboratorio indican hipoglucemia y cetoacidosis. Los aminoácidos ramificados se encuentran elevados sólo durante las crisis. Sin embargo el niño puede ser neurológicamente afectado dependiendo de la severidad de la crisis y la edad en que comienza a ocurrir. (9)
Tratamiento:
La eficacia del tratamiento dietético de la fenilcetonuria constituyó un modelo para la terapéutica de otros trastornos metabólicos. La experiencia con este tratamiento ha ido creciendo como resultado de los trabajos de distintos investigadores, que utilizaron una dieta sintética constituida por aminoácidos individuales. La ingestión de leucina, isoleucina, valina y metionina fue meticulosamente controlada. De este modo, es posible mantener las concentraciones plasmáticas de los aminoácidos de cadena ramificada dentro de límites normales. Se ha practicado el tratamiento precoz de los hermanos enfermos, cuyo diagnóstico pudo formularse hace relativamente pronto. El tratamiento dietético es mucho más difícil en esta enfermedad que en la fenilcetonuria. La vigilancia estrecha de las concentraciones de estos tres diferentes aminoácidos requiere la determinación cuantitativa de los aminoácidos para el control dietético de estos enfermos. No hay duda de que los pacientes pueden ser mantenidos con vida y de que cabe reducir al mínimo el daño ulterior del sistema nervioso central, una vez que se establece el tratamiento. En un enfermo, en el que se comenzó el tratamiento cuando sólo tenía 6 días de edad, se comprobó que a los 18 meses se desarrollaba de modo totalmente normal. (10)
Beneficios de la isoleucina en el deporte:
Existe un tipo de isoleucina llamada isoleucina SHS que sirve como alimento dietético destinado a usos médicos especiales para el tratamiento de la enfermedad de la enfermedad de orina con olor a jarabe de arce, asía como otros trastornos metabólicos que requieren un aporte adicional de isoleucina. Es un módulo proteico.
La isoleucina es muy utilizada en el deporte ya que incrementa la retención de nitrógeno, aumenta la síntesis de proteínas, y protege a sus músculos del stress y el trauma del entrenamiento pesado; no solo lo ayudan a obtener más rapidez en la ganancia de masa muscular magra, sino que además lo ayudan a retenerla, también como una fuente directa de energía en una forma mucho más amplia que lo que se creía previamente, ya que se oxidan en los músculos, y no en el hígado.
Aumenta el impulso anabólico, mejora la respuesta anticatabólica, aumenta la síntesis proteica, ideal para la etapa de dieta, evita la destrucción muscular que produce el esfuerzo del entrenamiento intenso, propia de la congestión.
Junto con la L-Leucina y la Hormona del Crecimiento intervienen en la formación y reparación del tejido muscular, disminuyen la fatiga durante el ejercicio prolongado, sobre el sistema nervioso central. Como suplemento se pueden consumir antes, durante y después del entrenamiento, bajo supervisión de un profesional, junto con una dieta adecuada.
Bibliografía:
1) Bennett, T, Bioquímica, primera edición, editorial reverté, 1982, España.
2) Muller, W, Fundamentos para medicina y ciencias de la vida, segunda edición, editorial reverté,1991, España.
3) Melo, V, Bioquímica de los procesos metabólicos, primera edición editorial reverté, 2000, España.
4) Audesirk, T, Biología ciencia y naturaleza, primera edición, ediciones méxico, 2004, México.
5) Bender, L, Catálisis y acción enzimática, tercera edición, editorial reverté, 1995, España.
6) Stainer, R, Microbiología, Segunda edición, editorial reverté, 1992, España.
7) Morrison, R, Química orgánica, quinta edición, ediciones méxico, 1987, México.
8) Jiménez, A, Genética, primera edición, editorial reverté, 1986, España.
9) Beyer, W, Manual de química orgánica, novena edición editorial reverté, 1987, España.
10) Benyon, R, Lo esencial en metabolismo y nutrición, segunda edición, Edición alemana, 1993, Alemania.
Internet:
