En los años de 1921 solo la Cistina era el aminoácido conocido por los científicos como el que contenía azufre. Para sorpresa de ellos e aquel entonces descubrieron para el mundo entero la Metionina.
Mueller quien para 1921 indicó que los hidrolizados de algunas proteínas contenían una sustancia esencial para el crecimiento del estreptococo hemolítico. De todo lo que demostró hacía parecer que era probablemente un aminoácido nuevo, otro más, un desconocido.
Mueller continuó sus investigaciones sobre los hidrolizados de caseína y utilizó sus microorganismos como material indicador; utilizó una amplia gama de reactivos químicos y halló que la sustancia que desconocía era precipitada al ponerla en presencia del sulfato mercúrico.
Hopkins y Cole demostraron anteriormente que durante la precipitación del triptófano por el sulfato mercúrico hallaban en el precipitado cierta cantidad de Cistina y de Tirosina.
Mueller tomó la Cistina y la Tirosina entre otros como estimuladores del crecimiento para su coco y halló que no servían. Luego continuó con el fraccionamiento y el subfraccionamiento de los hidrolizados de caseína con sulfato mercúrico.
Al concretar el líquido madre se depositó cierta sustancia cristalina que poseía un notable efecto estimulante del crecimiento sobre el estreptococo. Luego de someter esto a varias pruebas químicas se detectó que contenía azufre. El azufre en este nuevo compuesto no se precipitaba negro como el de la cistina en la presencia de plomo.
Para 1922 Mueller anunció su descubrimiento un nuevo aminoácido que contenía azufre. Para 1923 el publicó los detalles específicos como punto de fusión de 280°- 281° en tubos cerrados y la fórmula empírica era C5H11SNO2.
Para 1928 su nombre fue dado por Barger y Coyne junto a Mueller al cual llamaron la Metionina. (1)
Referencia:
(1) Bull H, Carter E, Hopper R. 1947. Introducción al estudio de los aminoácidos y las proteínas. I Edición. Editorial Meiville Sahyum. Argentina. Páginas 44- 45
Realizado por: María Auxiliadora Mora Mora
La Metionina y sus características
Ver tabla 1: ficha de la Metionina
Nombre (IUPAC) sistemático
Ácido 2-amino-4-metiltiobutanoico
General
Símbolo Met, M
Fórmula molecular C5H11NO2S
Propiedades físicas
Densidad
1340 kg/m3; 1,34 g/cm3
Masa molar
149,21 g/mol
Punto de fusión
554 K (280,85 °C)
Punto de ebullición
K (-273,15 °C)
Propiedades químicas
Acidez (pKa)
2,16; 9,08
Solubilidad en agua
soluble
Bioquímica
Familia Aminoácido
Esencial Sí
Codón
AUG
Punto isoeléctrico (pH)
5,74
Referencia (1)
1- Junto a la cisteína, la metionina es uno de los dos aminoácidos proteinogénicos que contienen azufre. Este deriva del adenosil metionina (SAM) sirviendo como donante de metiles.
2- La metionina es un intermediario en la biosíntesis de la cisterna, la carnitina, la taurina, la lecitina, la fosfatidilcolina y otros fosfolípidos.
3- Fallos en la conversión de metionina pueden desembocar en arterioesclerosis.
4- Este aminoácido no se encuentra en las plantas.
5- Este aminoácido es usado también por las plantas en la síntesis del etileno. Este proceso es conocido como el ciclo de Yang o el ciclo de la metionina.
6- La metionina es uno de los dos aminoácidos codificados por un único codón (AUG) del código genético.
7- El codón AUG es también el inicio del mensaje para el ribosoma que indica la iniciación de la traducción de una proteína desde el ARNm. (2)
Referencias:
(1)Anónimo. 1997. Salud.es. En línea. Consulta 03 de Agosto 2010. Disponible en: http://healthlibrary.epnet.com/GetContent.aspx?token=0d429707-b7e1-4147-9947-abca6797a602&chunkiid=12
(2)Garrison R, Somer E. 1945. The Nutrition Desk Reference. Editorial New Canaan. USA. Página 41.
Realizado por: María Auxiliadora Mora Mora
Fuentes y su función
Se encuentra en cantidad suficiente en muchas proteínas de origen animal, mientras que las leguminosas la contienen en pequeñas proporciones. (1)
Por esa razón, los vegetarianos deben ser cuidadosos y elegir alimentos que les aporten metionina (el maíz es una fuente abundante). Este aminoácido se requiere más para el mantenimiento del cuerpo que para el crecimiento. Es de suma importancia para metabolizar las proteínas y las grasas, y ayuda a prevenir la formación de grasa alrededor del hígado. (1)
Es la principal fuente de azufre, que previene desórdenes en la piel, estimula el crecimiento de las uñas, y ayuda a disminuir los niveles de colesterol al aumentar la producción de lecitina en el hígado. (1)
Algunos productos farmacéuticos, ver figura 1
Referencia:
(1) Bull H, Carter E, Hopper R. 1947. Introducción al estudio de los aminoácidos y las proteínas. I Edición. Editorial Meiville Sahyum. Argentina. Páginas 45- 46
Realizado por: María Auxiliadora Mora Mora
Deficiencia de la Metionina
Dado que muchas proteínas vegetales son deficientes en algunos de los aminoácidos esenciales, quienes llevan una dieta vegetariana deben incluir gran variedad de verduras para que sus proteínas combinadas proporcionen los aminoácidos esenciales, pues de lo contrario corren el riesgo de sufrir deficiencia proteica. (1)
La homocisteína, un aminoácido azufrado derivado del metabolismo de la metionina, ha mostrado en diversos estudios ser un factor de riesgo de enfermedades cardiovasculares y accidentes vasculares encefálicos cuando su concentración en plasma es ligeramente elevada. (2)
También investigaciones recientes sugieren que niveles elevados de homocisteína en plasma pueden contribuir a la disminución de la función neurocognitiva y a la enfermedad de Alzheimer. (2)
Muchas vitaminas del complejo B están involucradas en el metabolismo de la homocisteína (fig.). La vitamina B6 (PLP) interviene en la interconversión de la serina-glicina y como cofactor de la cistationina beta sintasa, la enzima que irreversiblemente convierte la homocisteína a cistationina. La vitamina B12 es cofactor de la metionina sintasa, la cual participa en la metilación de la homocisteína para formar metionina. El folato en la forma de 5-metiltetrahidrofolato dona el grupo metil en esta reacción. El flavín adenín dinucleotido (FAD), la forma coenzimática de la riboflavina (B2), actúa como un grupo prostético de la metilenotetrahidrofolato reductasa la cual interviene en uno de los pasos de reciclaje, para resintetizar el 5-metiltetrahidrofolato. (2)
Figura1: Metabolismo de la homocisteína. (1): metionina, sintasa; (2): L-metionina adenosiltransferasa; (3): metiltransferasa; (4): S-adenosilhomocisteína cisteinasa; (5): serina hidroximetiltransferasa; (6): metilenotetrahidrofolato reductasa; (7): cistationina beta sintasa.
Referencias:
(1) Yurkanis, P. 2007, Fundamentos de Química Orgánica. I Edición. Editorial Pearson Educación. México. Página 294.
(2) Anónimo, 2009. Deficiencia de la Metionina y sus efectos. En línea. 05 de Agosto 2010. Disponible en: http://bvs.sld.cu/revistas/spu/vol31_4_05/spu09405.htm
Realizado por: María Auxiliadora Mora Mora
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